Citocromo b

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Citocromo b

Identificadores
Símbolo Cytochrom_B_N
Pfam PF00033
InterPro IPR005797
PROSITE PDOC00171
SCOP 3bcc
TCDB 3.D.3
CDD cd00284
Familia OPM 3
Proteína OPM 3h1j

El citocromo b es la subunidad principal de los complejos transmembrana b6f y bc1 que forman parte de la cadena respiratoria de eucariotas y procariotas aerobios.[1][2]

Función[editar]

En las mitocondrias de los eucariotas y en los procariotas aeróbicos, el citocromo b es un componente del complejo III de la cadena respiratoria , también conocido como complejo bc1 o ubiquinol-citocromo c reductasa. En los cloroplastos y cianobacterias, existe una proteína análoga llamada citocromo b6, un componente de la plastoquinona-plastocianín reductasa , también conocida como complejo b6f. Estos complejos se encuentran involucrados en el transporte de electrones y la generación de ATP y por lo tanto juegan un rol vital en las células.

Estructura[editar]

Los citocromos b/b6[3][4]​ son proteínas integrales de membrana de aproximadamente 400 residuos de aminoácidos que probablemente comprenden 8 segmentos transmembrana. En plantas y cianobacterias, el citocromo b6 se encuentra formado por dos subunidades codificadas por los genes petB y petD. Los citocromos b/b6 poseen dos grupos hemo unidos en forma no covalente, conocidos como b562 y b566. Se ha postulado que los ligandos de los átomos de hierro en estos grupos hemo son cuatro residuos de histidina altamente conservados.

Utilidad en filogenética[editar]

La región del ADN mitocondrial que codifica para el citocromo b es comúnmente utilizada para determinar las relaciones filogenéticas entre organismos sobre la base de la variabilidad de su secuencia. Es considerada la más útil para determinar relaciones entre familias y géneros. Los estudios comparativos que involucran al citocromo b han resultado en nuevos esquemas de clasificación y han sido utilizados para asignar las nuevas descripciones de especies a los géneros conocidos, como así también para profundizar la comprensión de las relaciones evolutivas.[5]

Importancia clínica[editar]

En pacientes humanos, las mutaciones en el citocromo b resultan primariamente en intolerancia al ejercicio, aunque se han informado también patologías multisistémicas severas mucho más raras.[6]

Algunas mutaciones puntuales en el gen de citocromo b de Plasmodium falciparum y de Plasmodium berghei se relacionan con la resistencia a la droga antimalárica atovaquona.[7]

Genes humanos[editar]

Los genes humanos que codifican para proteínas citocromo b incluyen a:

  • CYB5A – citocromo b5 tipo A (microsomal)
  • CYB5B – citocromo b5 tipe B (membrana mitocondrial externa)
  • CYBASC3 – citocromo b, dependiente de ascorbato 3
  • MT-CYB – citocromo b codificado en mitocondria

Referencias[editar]

  1. Howell, N (agosto de 1989). «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». 2 29: 157-169. PMID 2509716. doi:10.1007/BF02100114. 
  2. Esposti, MD; De Vries, S; Crimi, ML; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A (julio de 1993). «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta 1143 (3): 243-271. PMID 8329437. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. 
  3. Howell, N (1989). «Evolutionary conservation of protein regions in the protonmotive cytochrome b and their possible roles in redox catalysis». J. Mol. Evol. 29 (2): 157-169. PMID 2509716. doi:10.1007/BF02100114. 
  4. Esposti, MD; Crimi, M; Ghelli, A; Patarnello, T; Meyer, A; De Vries, S (1993). «Mitochondrial cytochrome b: evolution and structure of the protein». Biochim. Biophys. Acta 1143 (3): 243-271. PMID 8329437. doi:10.1016/0005-2728(93)90197-N. 
  5. Castresana, J. (2001). «Cytochrome b Phylogeny and the Taxonomy of Great Apes and Mammals». Molecular Biology and Evolution 18 (4): 465-471. PMID 11264397. 
  6. Blakely, EL; Mitchell, AL; Fisher, N; Meunier, B; Nijtmans, LG; Schaefer, AM; Jackson, MJ; Turnbull, DM; Taylor, RW (julio de 2005). «A mitochondrial cytochrome b mutation causing severe respiratory chain enzyme deficiency in humans and yeast». FEBS J. 272 (14): 3583-3592. PMID 16008558. doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04779.x. 
  7. Siregar, JE; Syafruddin, D; Matsuoka, H; Kita, K; Marzuki, S (junio de 2008). «Mutation underlying resistance of Plasmodium berghei to atovaquone in the quinone binding domain 2 (Qo(2)) of the cytochrome b gene». Parasitology International 57 (2): 229-232. PMID 18248769. doi:10.1016/j.parint.2007.12.002. 

Enlaces externos[editar]